Са-фосфатазная сигнальная система

У эукариотов основные виды фосфолипидов, такие как фосфатидилходин, фосфатилидилэтаноламин и фосфатидилинозитол могут быть в 4-х местах гидролизованы фосфолипазами, обладающими A1, A2, С и D активностью (рис. 8.3). Для рассматриваемых проблем наиболее интересна фосфолипаза С, которая специфична для фосфоинозитолов. В ряде случаев установлено, что на самых ранних этапах СВЧ-ответа активируется имеет фосфолипаза С, тогда как другие фосфолипазы начинают действовать лишь спустя несколько часов.

Фосфатидилинозитол под действием киназы превращается в фосфатидилинозитолдифосфат (рис. 8.3). Последний под влиянием фосфолипазы С разлагается на растворимый инозитолтрифосфат (IP3) и мембраносвязанный диацилглицерин (DAG). DAG активирует протеинкиназу С и далее, через каскад фосфорилированных белков, приводит к экспрессии защитных генов.
В свою очередь IP3 открывает кальциевые каналы цитоплазматической цепи и тонопласта, в которых концентрация Ca2+ на три порядка превосходит цитоплазматическую. В результате этого Ca2+ выходит в цитозоль, где активирует различные Са2+-зависимые ферменты, в том числе Са2+-зависимую протеинкиназу. Каналы открываются лишь на короткое время, и вошедший в цитозоль кальций или быстро откачивается оттуда, или связывается внутриклеточными молекулами. Ион кальция, подобно цАМФ, является важным внутриклеточным регулятором и служит вторичным посредником для некоторых внеклеточных сигнальных систем.
Второй возможностью регулирования содержания Ca2+ служит Са2+-связывающий белок кальмодулин, который обнаружен во всех изученных до сих пор клетках растений и животных. Этот вездесущий внутриклеточный рецептор ионов кальция участвует в большинстве регуляторных процессов у клеток эукариот. У растений обнаружено много изоформ кальмодулина, одни из которых активируют, тогда как другие ингибируют Са2+-кальмодулинзависимую реакцию. Концентрация той или иной изоформы кальмодулина может активировать или ингибировать ферменты различных сигнальных систем. Интенсивность экспрессии разных изоформа кальмодулина может быть различной, что определяется включением той или иной сигнальной системы. Так, например, разница в степени активации аденилатциклазы и фосфодиэстеразы зависит от концентрации комплекса Са2+-кальмодулин. Ионы кальция и молекулы кальмодулина влияют на степень фосфорилирования различных белков. Са2+-кальмодулин может активировать и протеинкиназы, и фосфопротеинфосфатазы. Са2+-зависимые протеинкиназы способны фосфорилировать и, тем самым, активизировать белковый факторы регуляции транскрипции и экспрессию генов защитного ответа.